Modifications post-traductionnelles les plus fréquentes

Comme nous l’avons vu dans le manuscrit, une modification post-traductionnelle est « une modification biochimique qui se produit sur un ou plusieurs acides aminés d’une protéine après que la protéine ait été traduite par un ribosome. » (Carter et al. 2015). Parmi les plus fréquentes (Khoury et al. 2011), nous retrouvons :

• La phosphorylation – Il s’agit de la modification post-traductionnelle la plus fréquente et la plus étudiée. À titre d’exemple, le génome humain code pour 518 protéines kinases, avec environ 700 000 sites potentiels de phosphorylation (Ubersax et al. 2007). Elle est impliquée principalement dans le cycle cellulaire (de la croissance à l’apoptose). Elle touche principalement les résidus sérine, thréonine et tyrosine ;
• La glycolisation (N ou O) – Cette modification post-traductionnelle consiste en l’ajout de chaines polysaccharidiques plus ou moins complexes aux protéines. Elle a été principalement décrite comme impliqué dans le repliement, la conformation, la distribution, la stabilité et l’activité des protéines (notamment dans le métabolisme et responsables de pathologies grave si incomplètes, absentes ou mutées) ;
• L’ubiquitination – Il s’agit d’un ajout d’une ubiquitine sur une lysine. Elle conduit à une dégradation de la protéine via le protéasome ;
• La méthylation – Cette modification post-traductionnelle consiste en l’ajout d’un groupement méthyl généralement sur une lysine ou une arginine. Un de ces rôles le mieux décrit est chez l’histone où elle influence la disponibilité de l’ADN lors de la transcription (compaction de l’ADN) ;
• La N-acétylation – Il s’agit d’un ajout d’un groupement acetyl sur l’extrémité N-terminal de la protéine. Elle a un rôle dans la synthèse, la stabilité et la localisation des protéines.